期刊简介
本刊由中华预防医学会，广东省寄生虫学会主办，中山大学中山医院寄生虫学研究所，第一军医大学热带医学研究所，广东省寄生虫病防治研究所承办，编委会由全国及香港知名的寄生虫学，病原生物学，分子生物学等十余位专家组成，发行全国内各高校，研究机构及卫生医疗部门及港澳、台湾、英美地区。本刊专业论文起点高，质量优，印刷精美。
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首页>热带医学杂志
- 杂志名称：热带医学杂志
- 主管单位：广东省科学技术协会
- 主办单位：广东省寄生虫学会 中华预防医学会
- 国际刊号：1672-3619
- 国内刊号：44-1503/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：Caj-cd规范获奖期刊期刊收录：国家图书馆馆藏, 知网收录(中), 万方收录(中), 上海图书馆馆藏, 维普收录(中), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), CA 化学文摘(美)
重组广州管圆线虫半胱氨酸蛋白酶抑制剂(AcCystatin)的理化性质研究
祝程诚；李宝钏；李舒婷；朱钥；姬鹏宇；赵子然；吴忠道；吕志跃
关键词：AcCystatin, 广州管圆线虫, 理化性质
摘要：目的 研究重组广州管圆线虫半胱氨酸蛋白酶抑制剂(AcCystatin)的理化性质及其生物学功能.方法 原核表达质粒pGEX-4T-1-AcCystatin经诱导表达、纯化酶切后获得纯化AcCystatin,采用Edman降解法N-端氨基酸测序进行重组蛋白鉴定.分别检测其紫外光谱、荧光光谱、圆二色谱和对人源Cathepsin B、Cathepsin G、Cathepsin L和Cathepsin S酶的抑制活性,分析AcCystatin理化性质.结果 重组AcCystatin蛋白经纯化、酶切后相对分子质量约为13 600,纯化效果良好,氨基酸测序结果与理论氨基酸序列完全相同.光谱学检测结果显示重组AcCystatin可形成二硫键,二级结构中α-螺旋、β-折叠和无规卷曲分别占39.57％、35.28％和25.25％.酶抑制实验结果显示AcCystatin可显著抑制Cathepsin B、Cathepsin L和Cathepsin S酶的活性,但对Cathepsin G酶活性无明显作用.结论 获得的可溶性AcCystatin重组蛋白产量大、纯度高、蛋白结构折叠正常,具有良好的生物学活性,为AcCystatin免疫调节机制的深入研究奠定了实验基础.
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